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miércoles, 21 de diciembre de 2011

La UE revisa el mercado de CO para 2 que no sea tan barato contaminar




La UE revisa el mercado de CO para 2 que no sea tan barato contaminar
RAFAEL MÉNDEZ
El País (Andalucía)
21 de diciembre de 2011

La UE no tuvo en cuenta la crisis y el parón industrial al repartir derechos El sistema también acusa los proyectos inflados en países en desarrollo. en países en desarrollo, que generaban más derechos de emisión de los que realmente reducían. El resultado es que tradicionalmente el precio del CO iba ligado al petróleo pero ya no. Ni el cierre nuclear alemán, que impulsó el uso de carbón y gas, animó e...leer más


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Un afectuoso saludo.

domingo, 11 de diciembre de 2011

Fwd: actividad 25 ¿Cómo se riza el pelo?



Un afectuoso saludo.


Inicio del mensaje reenviado:

De: nieves maestre hermida <nieves.maestrehermida@gmail.com>
Fecha: 11 de diciembre de 2011 15:02:49 GMT+01:00
Para: salbepo@gmail.com
Asunto: actividad 25 proteinas

Actividad 25


Para rizar el pelo se pueden emplear dos métodos: uno tradicional  y menos agresivo que consiste en ponerse rulos y otro más actual y agresivo que es la "permanente". En el primer caso, al poco tiempo el pelo recupera su forma inicial, pero en el segundo no hay más remedio que esperar a que crezca y cortar si se quiere recuperar el pelo natural. Dé una explicación científica a este hecho (1).


Este hecho, es debido a la desnaturalización de las proteínas. Esto consiste en una pérdida total o parcial de los niveles de estructuras superiores al primario cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables. Las alteraciones de concentración de PH, la temperatura, pueden provocar las desnaturalización de la proteína al romper los enlaces de puentes de hidrógeno y otros enlances débiles.Si no altera la estructura primaria, si lo hace con su conformación espacial, de modo que la proteína pierde su funcionalidad biológica.

Se distinguen dos tipos de desnaturalizacion:

 

1.Desnaturalización reversible: cuando cesan las condiciones adversas la proteína recupera su forma natural, esto es la renaturalización. Demuestra que la estructura primaria contiene información de conformidad. A este tipo de desnaturalización pertenece la primera forma de rizar el pelo, el método tradicional. Cuando cesa la acción de los rulos, el pelo vuelve  a su estado natural.

 

2.Desnaturaliazacion irreversible: cuando cesan las condiciones adversas, que han sido muy intensas, la proteína no vuelve a su estado natural. A este tipo de desnaturalizacion pertenece la segunda forma de rizar el pelo. Cuando cesa la acción de la permanente, esta como es un proceso químico muy agresivo, el pelo no puede recuperar la forma natural, y es necesario, entonces, esperar a que el pelo crezca para que las nuevas proteínas que se creen aparezcan con la forma natural del pelo. 

Fwd: actividad 8 de las proteínas



Un afectuoso saludo.

Inicio del mensaje reenviado:

De: nieves maestre hermida <nieves.maestrehermida@gmail.com>
Fecha: 11 de diciembre de 2011 14:33:58 GMT+01:00
Para: salbepo@gmail.com
Asunto: actividad 8 de las proteínas

Actividad 8.

Describa la estructura terciaria (0'75) y cuarternaria (0'75) de las proteinas haciendo especial incapie en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan.

La estructura terciaria de las proteinas es la conformación espacial definitiva que adoptan como consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas R situadas a lo largo de la cadena, dichas interacciones son: 
-Enlaces débiles (de puente de hidrógeno entre grupo polares sin cargas, enlaces electroestáticos entre grupo polares con cargas, y enlaces hidrofóbicos y fuerzas de Van de Waals, entre grupos apolares).
-Enlaces covalentes disulfuro (-S-S) entre los radicales de cisteina, es el unico enlace fuerte.

Hay dos tipos de estructuras terciarias:
1. Proteínas fibrosas: son alargadas, son insolubles, tienen función estructural y protectora. Son típicas de beta-queratina, colageno y elastina.



2. Proteínas globulares: son redondeadas, solubles, tiene función dinámica.En lo medios acuosos disponen los radicales polares hacia fuera, en la membrana celular, hidrófobo, exponen los radicales apolares. 





Las estructuras cuaterniarias consisten en la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, y forma un complejo proteico. Utiliza los mismo tipos de enlace que la estructura terciaria. Cada cadena polipeptídica que se une es un protómero. Esta estructura está presente en la hemoglobina.


Proteínas, ejercicios 23 y 40

Actividad 23.- Construya la estructura primaria de un tetrapeptido con cuatro aminoácidos que usted conozca. ¿Cuántos tetrapeptidos distintos podría usted haber construido?

 

 


 

 

(Estuve buscando en Internet y no encontré una imagen fácil de entender de los tetrapeptidos y esta me pareció la mas facilita)

 

 

Se pueden construir muchísimos tetrapeptidos porque hay 20 aminoácidos que pueden combinarse en grupos de 4 de cientos de formas diferentes.

 

 Se pueden construir muchísimos tetrapéptidos porque hay 20 aminoácidos que pueden combinarse en grupos de 4 de cientos de formas diferentes,  o lo que es lo mismo, 20??


Actividad 40.- Explique que representa esta grafica. Indique los valores aproximados del pH para los cuales dos enzimas tienen la misma velocidad de reacción. Para valores de máxima acidez, ¿Cuál es el enzima con mayor actividad catalítica?

 

Representa como se lleva a cabo la reacción de catabolizacion de diferentes enzimas en diferentes niveles de pH.

 

La Pepsina y la Papaina coinciden en el nivel 5 de pH.

 

La Pepsina.

 

b)
Si el pH de la sangre fuera 7,5, indique que enzimas podrían presentar actividadcatalítica en el plasma sanguíneo. Explique el comportamiento de cada enzima en función del pH.

 

 

La Papaina y la Fosfatasa Alcalina.

 

La Papaina es una enzima que mantiene su actividad catalítica constante independientemente del nivel de pH del medio, y la Fosfatasa Alcalina comienza su actividad catalítica a partir de un nivel 5 de acidez del pH y acaba su actividad catalítica cuando llega al nivel 11 de pH.

 

 

 

 

Pablo Castro Paez 2º Bach A


sábado, 10 de diciembre de 2011

Actividades de las proteínas 11 y 28

Juan Francisco Montes Bueno

Tema 5: Las proteínas, actividades 11 y 28        

11.Enumere y describa los tipos de estructura secundaria de las proteínas.

La estructura secundaria se forma por el plegamiento de la estructura primaria debido a infinidad de puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos aminos y carbonilos de enlaces peptídicos próximos. Hay dos tipos principales de estructuras secundarias: Hélice alfa y Lámina beta.

1)         Hélice alfa

La estructura primaria se enrolla con una hélice dextrógira, con 3,6 aminoácidos por vuelta. Se estabiliza por puentes de hidrógeno establecidos entre cada aminoácido y el que le sigue en cuarta posción y los radicales de los aminoácidos se dirigen hacia fuera.

2)         Lámina beta

Se origina cuando se unen por puentes de hidrógeno segmentos adyacentes que pueden ser de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas. Estos segmentos forman una lámina plegada en zig-zag , con los radicales de los aminoácidos alternando hacia arriba y hacia abajo.

28. En relación con la imagen adjunta conteste las siguientes cuestiones:

a) Identifique la macromolécula que representa, indique cuales son sus componentes esenciales y describa el enlace que se establece entre ellos citando dos características del mismo.

Es una proteína, de estructura secundaria hélice alfa. Las proteínas son macromoléculas que estan constituidas fundamentalmente por C (Carbono), H (Hidrógeno), O (Oxígeno) y N (Nitrógeno) y casi todas con azufre. Se unen mediante enlaces peptídicos, que es un enlace tipo amida que se establece entre dos aminoácidos, cuando reacciona el grupo ácido de uno con el grupo amino del otro, es una reacción de condensación en la que se produce una molécula de agua. Tiene como características principales, que es un enlace covalente muy resistente que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas protéicas y tiene un carácter parcial de doble enlace y no es posible el giro alrededor de él.

CREO QUE AQUÍ NO HA SALIDO LA IMAGENNN

b) Nombre y describa la estructura espacial de la macromolécula representa. Cite alguna otra estructura espacial de mayor complejidad que pueda adoptar la misma macromolécula y descríbala.

La estructura es Hélice alfa, la estructura primaria se enrolla con una hélice destrógira, con 3,6 aminoácidos por vuelta. Se estabiliza por puentes de hidrógeno establecidos entre cada aminoácido y el que le sigue en cuarta posción y los radicales de los aminoácidos se dirigen hacia fuera. Otra estructura espacial de mayor complejidad que puede adoptar la misma macromolecula son las proteínas globulares, que es un tipo de estructura terciaria, son redondeadas, solubles y poseen función dinámic. En medio acuoso dirigen los radicales polares hacia afuera, mientras que en la membrana celular exponen los radicales apolares.

jueves, 8 de diciembre de 2011

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10. En relación con las proteínas, indique: ¿Cómo se define la estructura primaria de una proteína?, ¿qué tipo de enlace la caracteriza?, y ¿qué grupos químicos participan en el enlace? [0,6]. ¿Qué se entiende por desnaturalización de una proteína? [0,5]. ¿Qué orgánulos están implicados en la síntesis y empaquetamiento de las proteínas? [0,4].

 

La estructura primaria de las proteínas es la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. Es una característica específica de cada proteína,  ya que determina su conformación espacial, que condiciona su función biológica.

Se caracteriza porque sus aminoácidos se unen a otros por medio de enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes muy resistentes y con carácter parcial de doble enlace.

En el enlace peptídico participan el grupo amino (-NH2)de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro, con la eliminación de una molécula de agua.

 

Entendemos por desnaturalización de una proteína la pérdida parcial o total de los niveles de estructura superiores al primario cuando la proteína es sometida a cambios ambientales bruscos. Al cambiar las condiciones de pH, la concentración o la temperatura se altera la forma espacial de la proteína, perdiendo su funcionalidad biológica. A pesar de esto, algunas proteínas pueden recuperar su estructura tridimensional y volver a realizar su función por medio de la renaturalización.


Los orgánulos implicados en la síntesis de proteínas son los ribosomas, que son orgánulos constituidos por proteínas y ARN ribosómico y donde tiene lugar la síntesis de las proteínas, y también el aparato de Golgi y el retículo endoplasmático, que participan en el almacenamiento y el transporte de las mismas.

 

27.A la vista de la imagen adjunta, responda las siguientes cuestiones:

a).- ¿Qué tipo de biomoléculas están representadas en la primera parte de la ecuación? [0,1] ¿Cuáles son sus principales características? [0,4] ¿Qué representan R1 y R2? [0,1]. ¿Qué nombre recibe el enlace que se Produce? [0,2]. Indique la procedencia de los átomos de hidrógeno y de oxígeno de la molécula de agua que se libera en la reacción [0,2].

 

Las biomoléculas representadas en la primera parte de la ecuación son aminoácidos, los péptidos que forman las proteínas.

 

Los aminoácidos son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC), solubles en agua y en disolución acuosa son capaces de ionizarse. Hay solo 20 aminoácidos en la naturaleza.

 

R1 yR2 representan las cadenas laterales a las que están unidos los carbonos anoméricos de los aminoácidos y que los diferencia a unos de otros.

 

El enlace que se produce entre dos aminoácidos se llama enlace peptídico.

 

Los dos átomos de hidrógeno proceden uno del grupo amino del segundo aminoácido y otro del grupo carboxilo del primero, y el átomo de oxigeno viene del grupo carboxilo del primer aminoácido.

 

 

b).- ¿Qué nombre recibe la molécula resultante en el esquema? [0,1]. ¿Qué orgánulo está implicado en la Formación de este enlace? [0,2] ¿Qué nombre reciben las moléculas formadas por gran cantidad de monómeros unidos por enlaces de este tipo? [0,1]. Enumere tres de sus funciones [0,6].

 

La molécula recibe el nombre de dipéptido.

Los orgánulos implicados en la formación de este enlace son los ribosomas.

Las moléculas formadas por gran cantidad de monómeros unidos por enlaces de este tipo reciben el nombre de polipéptidos o proteínas.

Las proteínas tienen función estructural, ya que constituyen los elementos a partir de los cuales se construyen la mayoría de las estructuras celulares y extracelulares, como la tubulina que forma el citoesqueleto. También pueden tener función de transporte, como las permeasas que intervienen en el transporte a través de membranas celulares. Otras tienen función de reconocimiento, situadas en la superficie de la célula y que interaccionan con las de otras células para reconocerse entre ellas y detectar células extrañas, como los anticuerpos de la superficie de los linfocitos.

Gloria

martes, 6 de diciembre de 2011

Agua líquida a 48 grados bajo cero.

El agua se puede mantener líquida hasta los 48 grados bajo cero

El agua tan abundante en el universo, esencial para la vida en el planeta Tierra, el principal componente del cuerpo humano, elemento omnipresente en océanos, glaciares, ríos y atmósfera, ya sea en estado líquido, sólido o gaseoso, sigue encerrando muchos secretos para los científicos. Por ejemplo: ¿Qué es lo que determina la mínima temperatura a la que se puede enfriar el agua antes de congelarse formando hielo? Dos científicas de Estados Unidos afirman haber encontrado la respuesta y explican que el agua superfría puede mantenerse líquida hasta una temperatura de 48 grados centígrados bajo cero, muy lejos de los cero grados que se considera normalmente el punto de congelación.

Noticia enviada desde la aplicación iPad de El País


Un afectuoso saludo.

jueves, 1 de diciembre de 2011

El SIDA.

 

                       El SIDA.
 
El SIDA consiste en la incapacidad el sistema inmunitario para hacer frente a las infecciones y otros procesos patológicos.
Se desarrolla cuando el nivel de Linfocitos T CD4 desciende por debajo de 200 células por milímetro de sangre.
Cabe destacar la diferencia entre estar infectados por VIH y padecer SIDA. Una persona infectada por VIH es seropositiva y pasa a desarrollar un cuadro de sida cuando su nivel de linfocitos T CD4, células que ataca el virus, desciende por debajo de 200 células por milímetro de sangre.
El VIH se transmite a través de la sangre, semen, secreciones, vaginales y leche materna.
El SIDA comienza con una infección por VIH. Es posible que las personas infectadas con el VIH no presenten síntomas durante 10 años o más, pero le pueden transmitir la infección a otros durante este período asintomático. Si la infección no se detecta y no se inicia el tratamiento, el sistema inmunitario se debilita gradualmente y se desarrolla el SIDA.
Las bacterias comunes, los hongos levaduriformes, los parásitos y los virus que generalmente no provocan enfermedades serias en personas con sistema inmunitario sano  pueden provocar enfermedades mortales en las personas con SIDA.
En las personas con SIDA, el VIH ha dañado el sistema inmunitario, por lo que son muy susceptibles a dichas infecciones oportunistas. Los síntomas comunes son:
  • Escalofríos
  • Fiebre
  • Sudores (particularmente en la noche)
  • Ganglios linfáticos inflamados
  • Debilidad
  • Pérdida de peso
Actualmente no existe una cura para el SIDA y siempre es mortal sin tratamiento.
La consejería de Salud ha invertido entre 2006 y 2010 un millón de euros en investigación en el ámbito del VIH, a lo que suman las tres patentes solicitadas en 2009 a herramientas diagnósticas o de investigación sobre el virus o el trabajo interhospitalario a nivel nacional en el que participa en Hospital Reina Sofía de Córdoba para el desarrollo de una vacuna frente el SIDA.
Más de 127 profesionales sanitarios se dedican actualmente a la investigación en SIDA y VIH en Andalucía.
  

Balance energético en España. El precio de la luz.

Balance Energético en España