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miércoles, 21 de diciembre de 2011

La UE revisa el mercado de CO para 2 que no sea tan barato contaminar




La UE revisa el mercado de CO para 2 que no sea tan barato contaminar
RAFAEL MÉNDEZ
El País (Andalucía)
21 de diciembre de 2011

La UE no tuvo en cuenta la crisis y el parón industrial al repartir derechos El sistema también acusa los proyectos inflados en países en desarrollo. en países en desarrollo, que generaban más derechos de emisión de los que realmente reducían. El resultado es que tradicionalmente el precio del CO iba ligado al petróleo pero ya no. Ni el cierre nuclear alemán, que impulsó el uso de carbón y gas, animó e...leer más


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Un afectuoso saludo.

domingo, 11 de diciembre de 2011

Fwd: actividad 25 ¿Cómo se riza el pelo?



Un afectuoso saludo.


Inicio del mensaje reenviado:

De: nieves maestre hermida <nieves.maestrehermida@gmail.com>
Fecha: 11 de diciembre de 2011 15:02:49 GMT+01:00
Para: salbepo@gmail.com
Asunto: actividad 25 proteinas

Actividad 25


Para rizar el pelo se pueden emplear dos métodos: uno tradicional  y menos agresivo que consiste en ponerse rulos y otro más actual y agresivo que es la "permanente". En el primer caso, al poco tiempo el pelo recupera su forma inicial, pero en el segundo no hay más remedio que esperar a que crezca y cortar si se quiere recuperar el pelo natural. Dé una explicación científica a este hecho (1).


Este hecho, es debido a la desnaturalización de las proteínas. Esto consiste en una pérdida total o parcial de los niveles de estructuras superiores al primario cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables. Las alteraciones de concentración de PH, la temperatura, pueden provocar las desnaturalización de la proteína al romper los enlaces de puentes de hidrógeno y otros enlances débiles.Si no altera la estructura primaria, si lo hace con su conformación espacial, de modo que la proteína pierde su funcionalidad biológica.

Se distinguen dos tipos de desnaturalizacion:

 

1.Desnaturalización reversible: cuando cesan las condiciones adversas la proteína recupera su forma natural, esto es la renaturalización. Demuestra que la estructura primaria contiene información de conformidad. A este tipo de desnaturalización pertenece la primera forma de rizar el pelo, el método tradicional. Cuando cesa la acción de los rulos, el pelo vuelve  a su estado natural.

 

2.Desnaturaliazacion irreversible: cuando cesan las condiciones adversas, que han sido muy intensas, la proteína no vuelve a su estado natural. A este tipo de desnaturalizacion pertenece la segunda forma de rizar el pelo. Cuando cesa la acción de la permanente, esta como es un proceso químico muy agresivo, el pelo no puede recuperar la forma natural, y es necesario, entonces, esperar a que el pelo crezca para que las nuevas proteínas que se creen aparezcan con la forma natural del pelo. 

Fwd: actividad 8 de las proteínas



Un afectuoso saludo.

Inicio del mensaje reenviado:

De: nieves maestre hermida <nieves.maestrehermida@gmail.com>
Fecha: 11 de diciembre de 2011 14:33:58 GMT+01:00
Para: salbepo@gmail.com
Asunto: actividad 8 de las proteínas

Actividad 8.

Describa la estructura terciaria (0'75) y cuarternaria (0'75) de las proteinas haciendo especial incapie en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan.

La estructura terciaria de las proteinas es la conformación espacial definitiva que adoptan como consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas R situadas a lo largo de la cadena, dichas interacciones son: 
-Enlaces débiles (de puente de hidrógeno entre grupo polares sin cargas, enlaces electroestáticos entre grupo polares con cargas, y enlaces hidrofóbicos y fuerzas de Van de Waals, entre grupos apolares).
-Enlaces covalentes disulfuro (-S-S) entre los radicales de cisteina, es el unico enlace fuerte.

Hay dos tipos de estructuras terciarias:
1. Proteínas fibrosas: son alargadas, son insolubles, tienen función estructural y protectora. Son típicas de beta-queratina, colageno y elastina.



2. Proteínas globulares: son redondeadas, solubles, tiene función dinámica.En lo medios acuosos disponen los radicales polares hacia fuera, en la membrana celular, hidrófobo, exponen los radicales apolares. 





Las estructuras cuaterniarias consisten en la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, y forma un complejo proteico. Utiliza los mismo tipos de enlace que la estructura terciaria. Cada cadena polipeptídica que se une es un protómero. Esta estructura está presente en la hemoglobina.


Proteínas, ejercicios 23 y 40

Actividad 23.- Construya la estructura primaria de un tetrapeptido con cuatro aminoácidos que usted conozca. ¿Cuántos tetrapeptidos distintos podría usted haber construido?

 

 


 

 

(Estuve buscando en Internet y no encontré una imagen fácil de entender de los tetrapeptidos y esta me pareció la mas facilita)

 

 

Se pueden construir muchísimos tetrapeptidos porque hay 20 aminoácidos que pueden combinarse en grupos de 4 de cientos de formas diferentes.

 

 Se pueden construir muchísimos tetrapéptidos porque hay 20 aminoácidos que pueden combinarse en grupos de 4 de cientos de formas diferentes,  o lo que es lo mismo, 20??


Actividad 40.- Explique que representa esta grafica. Indique los valores aproximados del pH para los cuales dos enzimas tienen la misma velocidad de reacción. Para valores de máxima acidez, ¿Cuál es el enzima con mayor actividad catalítica?

 

Representa como se lleva a cabo la reacción de catabolizacion de diferentes enzimas en diferentes niveles de pH.

 

La Pepsina y la Papaina coinciden en el nivel 5 de pH.

 

La Pepsina.

 

b)
Si el pH de la sangre fuera 7,5, indique que enzimas podrían presentar actividadcatalítica en el plasma sanguíneo. Explique el comportamiento de cada enzima en función del pH.

 

 

La Papaina y la Fosfatasa Alcalina.

 

La Papaina es una enzima que mantiene su actividad catalítica constante independientemente del nivel de pH del medio, y la Fosfatasa Alcalina comienza su actividad catalítica a partir de un nivel 5 de acidez del pH y acaba su actividad catalítica cuando llega al nivel 11 de pH.

 

 

 

 

Pablo Castro Paez 2º Bach A


sábado, 10 de diciembre de 2011

Actividades de las proteínas 11 y 28

Juan Francisco Montes Bueno

Tema 5: Las proteínas, actividades 11 y 28        

11.Enumere y describa los tipos de estructura secundaria de las proteínas.

La estructura secundaria se forma por el plegamiento de la estructura primaria debido a infinidad de puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos aminos y carbonilos de enlaces peptídicos próximos. Hay dos tipos principales de estructuras secundarias: Hélice alfa y Lámina beta.

1)         Hélice alfa

La estructura primaria se enrolla con una hélice dextrógira, con 3,6 aminoácidos por vuelta. Se estabiliza por puentes de hidrógeno establecidos entre cada aminoácido y el que le sigue en cuarta posción y los radicales de los aminoácidos se dirigen hacia fuera.

2)         Lámina beta

Se origina cuando se unen por puentes de hidrógeno segmentos adyacentes que pueden ser de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas. Estos segmentos forman una lámina plegada en zig-zag , con los radicales de los aminoácidos alternando hacia arriba y hacia abajo.

28. En relación con la imagen adjunta conteste las siguientes cuestiones:

a) Identifique la macromolécula que representa, indique cuales son sus componentes esenciales y describa el enlace que se establece entre ellos citando dos características del mismo.

Es una proteína, de estructura secundaria hélice alfa. Las proteínas son macromoléculas que estan constituidas fundamentalmente por C (Carbono), H (Hidrógeno), O (Oxígeno) y N (Nitrógeno) y casi todas con azufre. Se unen mediante enlaces peptídicos, que es un enlace tipo amida que se establece entre dos aminoácidos, cuando reacciona el grupo ácido de uno con el grupo amino del otro, es una reacción de condensación en la que se produce una molécula de agua. Tiene como características principales, que es un enlace covalente muy resistente que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas protéicas y tiene un carácter parcial de doble enlace y no es posible el giro alrededor de él.

CREO QUE AQUÍ NO HA SALIDO LA IMAGENNN

b) Nombre y describa la estructura espacial de la macromolécula representa. Cite alguna otra estructura espacial de mayor complejidad que pueda adoptar la misma macromolécula y descríbala.

La estructura es Hélice alfa, la estructura primaria se enrolla con una hélice destrógira, con 3,6 aminoácidos por vuelta. Se estabiliza por puentes de hidrógeno establecidos entre cada aminoácido y el que le sigue en cuarta posción y los radicales de los aminoácidos se dirigen hacia fuera. Otra estructura espacial de mayor complejidad que puede adoptar la misma macromolecula son las proteínas globulares, que es un tipo de estructura terciaria, son redondeadas, solubles y poseen función dinámic. En medio acuoso dirigen los radicales polares hacia afuera, mientras que en la membrana celular exponen los radicales apolares.

jueves, 8 de diciembre de 2011

Untitled


10. En relación con las proteínas, indique: ¿Cómo se define la estructura primaria de una proteína?, ¿qué tipo de enlace la caracteriza?, y ¿qué grupos químicos participan en el enlace? [0,6]. ¿Qué se entiende por desnaturalización de una proteína? [0,5]. ¿Qué orgánulos están implicados en la síntesis y empaquetamiento de las proteínas? [0,4].

 

La estructura primaria de las proteínas es la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. Es una característica específica de cada proteína,  ya que determina su conformación espacial, que condiciona su función biológica.

Se caracteriza porque sus aminoácidos se unen a otros por medio de enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes muy resistentes y con carácter parcial de doble enlace.

En el enlace peptídico participan el grupo amino (-NH2)de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro, con la eliminación de una molécula de agua.

 

Entendemos por desnaturalización de una proteína la pérdida parcial o total de los niveles de estructura superiores al primario cuando la proteína es sometida a cambios ambientales bruscos. Al cambiar las condiciones de pH, la concentración o la temperatura se altera la forma espacial de la proteína, perdiendo su funcionalidad biológica. A pesar de esto, algunas proteínas pueden recuperar su estructura tridimensional y volver a realizar su función por medio de la renaturalización.


Los orgánulos implicados en la síntesis de proteínas son los ribosomas, que son orgánulos constituidos por proteínas y ARN ribosómico y donde tiene lugar la síntesis de las proteínas, y también el aparato de Golgi y el retículo endoplasmático, que participan en el almacenamiento y el transporte de las mismas.

 

27.A la vista de la imagen adjunta, responda las siguientes cuestiones:

a).- ¿Qué tipo de biomoléculas están representadas en la primera parte de la ecuación? [0,1] ¿Cuáles son sus principales características? [0,4] ¿Qué representan R1 y R2? [0,1]. ¿Qué nombre recibe el enlace que se Produce? [0,2]. Indique la procedencia de los átomos de hidrógeno y de oxígeno de la molécula de agua que se libera en la reacción [0,2].

 

Las biomoléculas representadas en la primera parte de la ecuación son aminoácidos, los péptidos que forman las proteínas.

 

Los aminoácidos son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC), solubles en agua y en disolución acuosa son capaces de ionizarse. Hay solo 20 aminoácidos en la naturaleza.

 

R1 yR2 representan las cadenas laterales a las que están unidos los carbonos anoméricos de los aminoácidos y que los diferencia a unos de otros.

 

El enlace que se produce entre dos aminoácidos se llama enlace peptídico.

 

Los dos átomos de hidrógeno proceden uno del grupo amino del segundo aminoácido y otro del grupo carboxilo del primero, y el átomo de oxigeno viene del grupo carboxilo del primer aminoácido.

 

 

b).- ¿Qué nombre recibe la molécula resultante en el esquema? [0,1]. ¿Qué orgánulo está implicado en la Formación de este enlace? [0,2] ¿Qué nombre reciben las moléculas formadas por gran cantidad de monómeros unidos por enlaces de este tipo? [0,1]. Enumere tres de sus funciones [0,6].

 

La molécula recibe el nombre de dipéptido.

Los orgánulos implicados en la formación de este enlace son los ribosomas.

Las moléculas formadas por gran cantidad de monómeros unidos por enlaces de este tipo reciben el nombre de polipéptidos o proteínas.

Las proteínas tienen función estructural, ya que constituyen los elementos a partir de los cuales se construyen la mayoría de las estructuras celulares y extracelulares, como la tubulina que forma el citoesqueleto. También pueden tener función de transporte, como las permeasas que intervienen en el transporte a través de membranas celulares. Otras tienen función de reconocimiento, situadas en la superficie de la célula y que interaccionan con las de otras células para reconocerse entre ellas y detectar células extrañas, como los anticuerpos de la superficie de los linfocitos.

Gloria

martes, 6 de diciembre de 2011

Agua líquida a 48 grados bajo cero.

El agua se puede mantener líquida hasta los 48 grados bajo cero

El agua tan abundante en el universo, esencial para la vida en el planeta Tierra, el principal componente del cuerpo humano, elemento omnipresente en océanos, glaciares, ríos y atmósfera, ya sea en estado líquido, sólido o gaseoso, sigue encerrando muchos secretos para los científicos. Por ejemplo: ¿Qué es lo que determina la mínima temperatura a la que se puede enfriar el agua antes de congelarse formando hielo? Dos científicas de Estados Unidos afirman haber encontrado la respuesta y explican que el agua superfría puede mantenerse líquida hasta una temperatura de 48 grados centígrados bajo cero, muy lejos de los cero grados que se considera normalmente el punto de congelación.

Noticia enviada desde la aplicación iPad de El País


Un afectuoso saludo.

jueves, 1 de diciembre de 2011

El SIDA.

 

                       El SIDA.
 
El SIDA consiste en la incapacidad el sistema inmunitario para hacer frente a las infecciones y otros procesos patológicos.
Se desarrolla cuando el nivel de Linfocitos T CD4 desciende por debajo de 200 células por milímetro de sangre.
Cabe destacar la diferencia entre estar infectados por VIH y padecer SIDA. Una persona infectada por VIH es seropositiva y pasa a desarrollar un cuadro de sida cuando su nivel de linfocitos T CD4, células que ataca el virus, desciende por debajo de 200 células por milímetro de sangre.
El VIH se transmite a través de la sangre, semen, secreciones, vaginales y leche materna.
El SIDA comienza con una infección por VIH. Es posible que las personas infectadas con el VIH no presenten síntomas durante 10 años o más, pero le pueden transmitir la infección a otros durante este período asintomático. Si la infección no se detecta y no se inicia el tratamiento, el sistema inmunitario se debilita gradualmente y se desarrolla el SIDA.
Las bacterias comunes, los hongos levaduriformes, los parásitos y los virus que generalmente no provocan enfermedades serias en personas con sistema inmunitario sano  pueden provocar enfermedades mortales en las personas con SIDA.
En las personas con SIDA, el VIH ha dañado el sistema inmunitario, por lo que son muy susceptibles a dichas infecciones oportunistas. Los síntomas comunes son:
  • Escalofríos
  • Fiebre
  • Sudores (particularmente en la noche)
  • Ganglios linfáticos inflamados
  • Debilidad
  • Pérdida de peso
Actualmente no existe una cura para el SIDA y siempre es mortal sin tratamiento.
La consejería de Salud ha invertido entre 2006 y 2010 un millón de euros en investigación en el ámbito del VIH, a lo que suman las tres patentes solicitadas en 2009 a herramientas diagnósticas o de investigación sobre el virus o el trabajo interhospitalario a nivel nacional en el que participa en Hospital Reina Sofía de Córdoba para el desarrollo de una vacuna frente el SIDA.
Más de 127 profesionales sanitarios se dedican actualmente a la investigación en SIDA y VIH en Andalucía.
  

lunes, 28 de noviembre de 2011

ACTIVIDADES PROTEINAS DE MARIA GARGALLO PUNTAS

ACTIVIDADES PROTEINAS
 

Las actividades tienen fotos pero no se si cuando las recibas las podras ver porque yo ahora mismo no puedo verlas, si no las pudieras ver te adjunto las actividades, que en el word si se pueden ver bien.

 

5 .Defina: enzima, centro activo, coenzima, inhibidor y energía de activación.

 

Enzima: las enzimas son proteínas que actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas específicas que ocurren en los seres vivos. Disminuyen la energía libre de activación del sustrato, por lo que aceleran las reacciones metabólicas y permiten que ocurran en condiciones fisiológicas. Sin las enzimas estas reacciones serían tan lentas que no sería posible la vida.

 

Centro activo: el centro activo de una enzima es una cavidad en su superficie con aminoácidos que permiten el reconocimiento y anclaje específico del sustrato y que propician las condiciones fisicoquímicas necesarias para que ocurra la reacción.

 

 

 

 

Coenzima: son moléculas complejas que se asocian temporalmente a la enzima para realizar la catálisis. La mayoría funcionan como transportadores intermediarios en reacciones de transferencia de grupos atómicos. Destacan: los piridín-nucleótidos (NAD y NADP) y los flavín-nucleótidos ( FMN y FAD), que participan en reacciones de oxidación-reducción, y los nucleótidos (ATP y GTP) que participan en transferencias de grupos fosfato. La mayoría de las vitaminas son coenzimas o parte de ellas.

 

Inhibidor: Son compuestos que interaccionan con los enzimas y disminuyen o anulan su actividad. Están los inhibidores irreversibles y los inhibidores reversibles, dentro de los inhibidores reversibles se encuentran los competitivos y los no competitivos

 

 

 

 

Energía de activación: la energía de activación es una cierta cantidad de energía que las moléculas deben recibir para que ocurra cualquier reacción química

 

 

 

 

 

 

 

 

22. Cuando se aliña una ensalada y se deja un tiempo sin consumir, adquiere un mal aspecto, perdiendo entereza inicial y adquiriendo un aspecto flácido. Dé una respuesta científica detallada a este hecho.

 

Esto se debe a la desnaturalización de las proteínas de la ensalada.

La desnaturalización de una proteína es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables. Las alteraciones de la concentración, el pH; la temperatura (tanto frío como calor); pueden provocar la desnaturalización de las proteínas al provocar la ruptura de los puentes de hidrógeno y de otros enlaces débiles. En la desnaturalización, al alterarse su conformación espacial, la proteína pierde su funcionalidad biológica.

En este caso, la ensalada al estar expuesta a condiciones ambientales desfavorables y no ser consumida, experimenta una desnaturalización de sus proteínas, por lo que pierde su estructura (lo que produce el mal aspecto, y la flacidez) y hace que la proteína pierda su función biológica, por lo que la ensalada pierde todas sus vitaminas y las funciones que tiene sobre el organismo.

 

 

39. En una reacción química en la que una sustancia A se transforma en una sustancia B, se liberan 10 Kcal/mol de sustrato. ¿Cuánta se liberaría si la reacción estuviese catalizada por un enzima? Razone la respuesta

 

Se liberaría mucha menos, ya que cuando hay enzimas en una reacción química, disminuye la energía libre de activación del sustrato, por lo que se aceleran las reacciones metabólicas.

Las enzimas disminuyen la energía de activación de sus sustratos porque se unen a ellos formando un complejo enzima-sustrato que es un estado activado a partir del cual la reacción ya puede ocurrir rápidamente.

 

 

 

 

 

MARIA GARGALLO PUNTAS   2º A

 

 

sábado, 26 de noviembre de 2011

Todavía se deja sentir el desastre nuclear de Fukushima

La actualidad informática ya no se ocupa del desastre nuclear pero su efecto nocivo para la salud de los japonés se dejará sentir durante miles de años.
La radiación pasa a los alimentos sin receso y de ahi a los seres humanos.

Salvador Benítez (@salbepo) ha compartido un Tweet contigo: "elmundo: Detectan nuevas partidas de arroz contaminado con cesio en Fukushima http://t.co/dP8B1IXt" --http://twitter.com/elmundo/status/140298734159413248

viernes, 25 de noviembre de 2011

Tema 5: Las proteínas. Actividades 21 y 38.


21. Enumere cinco funciones de las proteínas y ponga un ejemplo de cada una de ellas [1].

- Estructural: forman los elementos a partir de los cuales se construyen la mayoría de las estructuras celulares y extracelulares. Ejemplo: la tubulina del citoesqueleto.

 

- Transporte: hay diferentes tipos de proteínas transportadoras, que intervienen en el transporte a través de las membranas celulares (ejemplo: permeasas), transportan sustancias por la sangre (ejemplo: la hemoglobina), y transportan electrones (ejemplo: citocromos).

- Nutrición y reserva: las proteinas no tienen función de reserva de energía, pero pueden utilizarse como almecén de aminoácidos para la síntesis de proteínas en algunos casos especiales como en el desarrollo embrionario. Ejemplo: ovoalbúmina del huevo.

 

- Hormonal: algunas proteínas actúan como hormonas. Ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la sangre.

- Defensiva: proteínas que desempeñan función de protección. Ejemplo: la trombina, que interviene en la coagulación.

38. En un ensayo enzimático se produjo, accidentalmente, una elevación brusca de la temperatura y se detuvo la actividad enzimática. Al bajar la temperatura se recuperó la actividad enzimática. Explique razonadamente este hecho [1].

Las enzimas tiene una temperatura óptima a la cual su velocidad de reacción es máxima, si aumentamos la temperatura se produce la desnaturalización de la enzima y si se disminuye la no se produce la desnaturalización, recupera la actividad enzimática, ya que el descenso de la activadad es más progresivo y reversible. 

 

 

 

 

Miriam Camacho Castro

martes, 22 de noviembre de 2011

principiosgenetica.ppt




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Google Docs facilita la creación, el almacenamiento y el uso compartido de hojas de cálculo, presentaciones y documentos online.
Logotipo de Google Docs
Os recomiendo la lectura de esta presentación
 como documento complementario
para estudiar las Leyes de Mendel.
Autora: Jeanine Vélez Gavilán

Tema 5. Las proteinas. Actividad 3


3. Explique cómo se obtienen las distintas formas de estructura terciaria y añada los dibujos oportunos [1].
La estructura terciaria de las proteinas es la conformación espacial definitiva que adoptan como consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas R situadas a lo largo de la cadena. Las interacciones pueden ser enlaces débiles (puentes de hidrógeno, enlaces electrostáticos, enlaces hidrofóbicos y fuerzas de Van der Waals) o enlace covalente disulfuro.

La estructura terciaria puede tener dos formas:
 - Proteínas fibrilares: son alargadas y su estructura secundaria está poco plegada. Son insolubles y suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez. Ejemplo: el colágeno.




 - Proteínas globulares: son redondeadas, solubles y poseen función dinámica. En medio acuoso dirigen los radicales polares hacia fuera, mientras que en la menbrana celular exponen los radicales apolares.



Miriam Camacho Castro


Para desarrollar el trabajo debes utilizar este documento

Resumen para el trabajo de Biología y Geología - Ficha para desarrollar los resumenes de Biología y Geología
1º En Archivo crea una copia.
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3º Y donde dice Añadir persona escribe mi correo electrónico (salbepo@gmail.con y el email de tu compañeros o compañeros de trabajo) y haz clic en Finalizar.

TítuloApartado a desarrollar del tema:Tareas asignadas a cada miembro del grupo.
Referencias Web utilizadas
Bibliografía.
Aplicaciones o repercusión social.
Imágenes.
Resumen para
Esquema o mapa conceptual
Noticias relacionadas con el documento

miércoles, 16 de noviembre de 2011

Actividad 6 proteinas

Hola salvador te envio en este correo la actividad 6 del tema 5 proteinas

Actividad 6. Características y propiedades del enlace peptídico.

Llamamos enlace peptídico a un enlace tipo amida que se establece entre dos aminoácidos, cuando reacciona el grupo ácido de uno con el grupo amino del otro, es una reacción de condensación en la que se produce una molécula de agua.

Características y propiedades:

1- Es un enlace covalente muy resistente, que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
2- Tiene carácter parcial de doble enlace.
3- Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano. Asi que las cadenas de aminoácidos sólo efectúan rotaciones alrededor de los enlaces N-Ca y Ca-C, asemejándose a una cadena de planos articulados por los Ca

Un saludo.

Pablo Castro Páez 2º Bach A



lunes, 14 de noviembre de 2011

Un amigo te envía una noticia

La química para entender y combatir el alzhéimer



Este año se celebra el Año Internacional de la Química y de la enfermedad de alzhéimer. Es pues el momento ideal para destacar la contribución de la química al estudio de las bases moleculares de uno de los procesos claves de la enfermedad de alzhéimer: la agregación de la proteína beta-amiloide.

Noticia enviada desde la aplicación iPad de El País

Salvador Benítez.
Un afectuoso saludo.

Un amigo te envía una noticia

Los satélites detectan ciudades perdidas en el desierto de Libia



El fin del conflicto armado en Libia va a permitir a arqueólogos británicos volver al suroeste del país, de donde tuvieron que salir en febrero pasado y donde están explorando los restos de una antigua e importante civilización, la de los garamantes, todavía muy desconocida. En esta fase de la exploración, el equipo dirigido por David Mattingly dispone de nuevas imágenes aéreas y desde satélite en las que han identificado más de 100 villas fortificadas, algunas con verdaderos castillos, que datan en su mayoría de los primeros cinco siglos de nuestra era. El proyecto de investigación está siendo financiado por el Consejo Europeo de Investigación (ERC) con 2,5 millones de euros durante cinco años, y cuenta también con la colaboración de organizaciones libias e internacionales.

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Los satélites detectan ciudades perdidas en el desierto de Libia



El fin del conflicto armado en Libia va a permitir a arqueólogos británicos volver al suroeste del país, de donde tuvieron que salir en febrero pasado y donde están explorando los restos de una antigua e importante civilización, la de los garamantes, todavía muy desconocida. En esta fase de la exploración, el equipo dirigido por David Mattingly dispone de nuevas imágenes aéreas y desde satélite en las que han identificado más de 100 villas fortificadas, algunas con verdaderos castillos, que datan en su mayoría de los primeros cinco siglos de nuestra era. El proyecto de investigación está siendo financiado por el Consejo Europeo de Investigación (ERC) con 2,5 millones de euros durante cinco años, y cuenta también con la colaboración de organizaciones libias e internacionales.

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Expertos de una decena de instituciones recomiendan instalar más sismógrafos en El Hierro

Una veintena de expertos de especialidades relacionadas con la vulcanología, reunidos ayer en el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), en Madrid, recomiendan instalar otra red de sismógrafos en El Hierro para aclarar si está habiendo ya otra erupción submarina en la zona norte de la isla, donde el buque oceanográfico Ramón Margalef ha detectado emisión de gases.

Noticia enviada desde la aplicación iPad de El País

Salvador Benítez.
Un afectuoso saludo.

viernes, 11 de noviembre de 2011

La probabilidad de una erupción al norte de El Hierro "gana peso"

Los últimos seis observados en la isla del Hierro han aumentado las perspectivas de una erupción en el norte. Las autoridades han instando unas cámaras submarinas. El objetivo es que, dado que el volcán ha alterado profundamente la vida de la isla, usarlo como reclamo turístico. Se trata de abrir una "ventana al mundo" Las imágenes serán también grabadas, y puestas a disposición de los científicos, dijo María Ángeles Rodrigo, directora administrativa de Telefónica en Canarias. Rodrigo anunció que la segunda cámara será motorizada, para que se pueda enfocar al lugar exacto donde haya anomalías.

ELPAIS.com

jueves, 10 de noviembre de 2011

Todo lo que vane entre la @ y la #

En el pabellón del Futuro , en ls antigua  la Expo 92 en la Isla de la Cartuja de Sevilla, va a echar humo humano y virtual entre este viernes y el domingo y convertirse en epicentro de la actividad de las redes sociales.

Todo lo que cabe entre @ Y # | Andalucía-Sevilla | elmundo.es

Fwd: actividad otra versión

Exámenes selectividad bilogía 2007-2008(Lípidos)
1. Explique la composición y estructura de los triacilglicéridos y de los fosfolípidos e indique el nombre de los enlaces que se establecen entre sus componentes.(1) Explique porqué son lípidos saponificables(0.5)Indique qué propiedad de los fosfolípidos les permite formar la estructura básica de las membranas celulares(0.5)

  • Triacilglicérido: es una molécula que está unida por sus tres grupos alcohol a tres ácidos grasos por enlace éster con los grupos carboxilos
  • Fosfolípido: es una molécula unida por 2 grupos alcohol a dos ácidos grasos por enlace éster, y su tercer grupo alcohol se une a un grupo fosfato también por enlace éster.
  • Son lípidos saponificables porque pueden realizar la reacción de saponificación (reaccionan con bases fuertes dando sales sódicas o potásicas llamadas jabones).
  • La propiedad que les permite formar la estructura básica de las membranas celulares es el carácter anfipático; ya que, la cabeza es polar y la cola apolar, y forman bicapas lipídicas con la zona hidrófoba hacia el interior de la bicapa.

Lurdes Lucena

Balance energético en España. El precio de la luz.

Balance Energético en España